Peptida antimikroba ini awalnya berasal dari sistem pertahanan serangga, mamalia, amfibi, dll., Dan mereka terutama mencakup empat kategori:
1. Cecropin awalnya hadir dalam getah bening kekebalan cecropiamoth, yang terutama ditemukan pada serangga lain, dan peptida bakterisida serupa juga ditemukan di usus babi. Mereka biasanya ditandai oleh daerah terminal-N yang sangat basa diikuti oleh fragmen hidrofobik yang panjang.
2. Xenopus antimikroba peptida (magainin) berasal dari otot dan perut katak. Struktur peptida antimikroba xenopus juga ditemukan heliks, terutama di lingkungan hidrofobik. Konfigurasi xenopus antipeptida dalam lapisan lipid dipelajari oleh NMR fase padat berlabel N. Berdasarkan pergeseran kimia resonansi asilamin, heliks xenopus antipeptida adalah permukaan bilayer paralel, dan mereka dapat menyatu untuk membentuk kandang 13mm dengan struktur heliks periodik 30mm.
3. Peptida pertahanan defensin berasal dari polimakrofag kelinci neutrofil polykaryotic manusia dengan lobulus nuklir lengkap dan sel -sel usus hewan. Sekelompok peptida antimikroba yang mirip dengan peptida pertahanan mamalia diekstraksi dari serangga, yang disebut "peptida pertahanan serangga". Tidak seperti peptida pertahanan mamalia, peptida pertahanan serangga hanya aktif melawan bakteri Gram-positif. Bahkan peptida pertahanan serangga mengandung enam residu Cys, tetapi metode ikatan disulfida satu sama lain berbeda. Mode pengikatan jembatan disulfida intramolekul peptida antibakteri yang diekstraksi dari Drosophila melanogast mirip dengan peptida pertahanan tanaman. Dalam kondisi kristal, peptida pertahanan disajikan sebagai dimer.
4.tachyplesin berasal dari kepiting tapal kuda, yang disebut horseshoecrab. Studi konfigurasi menunjukkan bahwa mereka mengadopsi konfigurasi lipat B antiparalel (posisi 3-8, 11-16 posisi), di mana B-Mange terhubung satu sama lain (posisi 8-11), dan dua ikatan disulfida dihasilkan antara posisi 7 dan 12, dan antara posisi 3 dan 16. Dalam struktur ini, asam amino hidrofobik terletak di satu sisi bidang, dan enam residu kationik muncul di ekor molekul, sehingga strukturnya juga biofilik.
Oleh karena itu, hampir semua peptida antimikroba bersifat kationik, meskipun mereka bervariasi panjang dan tinggi; Di ujung atas, apakah dalam bentuk alpha-helical atau B-Folding, struktur bitropik adalah fitur umum.
Waktu posting: 2025-07-03