Ikatan disulfida adalah bagian yang sangat diperlukan dari struktur tiga dimensi banyak protein. Ikatan kovalen ini dapat ditemukan di hampir semua peptida ekstraseluler dan molekul protein.
Ikatan disulfida terbentuk ketika atom sulfur sistein membentuk ikatan tunggal kovalen dengan setengah lainnya dari atom sulfur sistin pada posisi yang berbeda dalam protein. Ikatan ini membantu menstabilkan protein, terutama yang disekresikan dari sel.
Pembentukan ikatan disulfida yang efisien melibatkan beberapa aspek seperti manajemen sistein yang tepat, perlindungan residu asam amino, metode penghapusan kelompok perlindungan, dan metode pasangan.
Peptida dicangkokkan dengan ikatan disulfida
Organisme Guruo memiliki teknologi cincin ikatan disulfida yang matang. Jika peptida hanya mengandung satu pasang Cys, pembentukan ikatan disulfida langsung. Peptida disintesis dalam fase padat atau cair,
Itu kemudian teroksidasi dalam larutan PH8-9. Sintesis ini relatif kompleks ketika dua atau lebih pasang ikatan disulfida perlu dibentuk. Meskipun pembentukan ikatan disulfida biasanya diselesaikan terlambat dalam skema sintetis, kadang -kadang pengenalan disulfida preformed menguntungkan untuk menghubungkan atau memanjang rantai peptida. BZL adalah kelompok pelindung Cys, MEB, Mob, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, dll., Banyak digunakan dalam Symbiont. Kami berspesialisasi dalam sintesis peptida disulfida termasuk:
1. Dua pasang ikatan disulfida terbentuk dalam molekul dan dua pasang ikatan disulfida terbentuk di antara molekul
2. Tiga pasang ikatan disulfida terbentuk dalam molekul dan tiga pasang ikatan disulfida terbentuk di antara molekul
3. Sintesis Polipeptida Insulin, di mana dua pasang ikatan disulfida terbentuk di antara urutan peptida yang berbeda
4. Sintesis tiga pasang peptida yang diikat disulfida
Mengapa Cysteinyl Amino Group (CYS) begitu istimewa?
Rantai samping CYS memiliki kelompok reaktif yang sangat aktif. Atom hidrogen dalam kelompok ini mudah digantikan oleh radikal bebas dan kelompok lain, dan dengan demikian dapat dengan mudah membentuk ikatan kovalen dengan molekul lain.
Ikatan disulfida adalah bagian penting dari struktur 3D banyak protein. Ikatan jembatan disulfida dapat mengurangi elastisitas peptida, meningkatkan kekakuan, dan mengurangi jumlah gambar potensial. Keterbatasan gambar ini sangat penting untuk aktivitas biologis dan stabilitas struktural. Penggantiannya mungkin dramatis untuk keseluruhan struktur protein. Asam amino hidrofobik seperti embun, ile, val adalah penstabil helix. Karena menstabilkan ikatan disulfida α-helix dari pembentukan sistein bahkan jika sistein tidak membentuk ikatan disulfida. Artinya, jika semua residu sistein berada dalam keadaan berkurang, (-sh, membawa kelompok sulfhidril bebas), persentase fragmen heliks yang tinggi akan dimungkinkan.
Ikatan disulfida yang dibentuk oleh sistein tahan lama dengan stabilitas struktur tersier. Dalam kebanyakan kasus, jembatan S-S antara ikatan diperlukan untuk pembentukan struktur kuaterner. Terkadang residu sistein yang membentuk ikatan disulfida berjauhan dalam struktur primer. Topologi ikatan disulfida adalah dasar untuk analisis homologi struktur primer protein. Residu sistein dari protein homolog sangat terkonservasi. Hanya tryptophan yang secara statistik lebih dilestarikan daripada sistein.
Sistein terletak di tengah situs katalitik tiolase. Sistein dapat membentuk perantara asil langsung dengan substrat. Bentuk tereduksi bertindak sebagai "penyangga sulfur" yang membuat sistein dalam protein dalam keadaan tereduksi. Ketika pH rendah, keseimbangan mendukung bentuk -sh tereduksi, sedangkan di lingkungan alkali -sh lebih rentan teroksidasi untuk membentuk -sr, dan r sama sekali tidak lain adalah atom hidrogen.
Sistein juga dapat bereaksi dengan hidrogen peroksida dan peroksida organik sebagai detoksikan.
Waktu posting: 2025-07-02